1. Einleitung.- Quellenwerke; die enzymologische Literatur.- 2. Historischer Überblick über die Entwicklung der Enzymologie.- I. Frühzeit.- II. 1835 bis 1897.- III. 1897 bis 1926.- IV. Die letzten drei Jahrzehnte in der Enzymforschung.- 3. Die eigentliche Chemie der Enzyme. Die Enzyme als Eiweißstoffe.- I. Einteilung der Proteine.- II. Die analytische Bestimmung der Eiweißkörper.- III. Bausteine und Aufbau-prinzip der Proteine.- IV. Molekulargewicht der Proteine.- V. Die elektrochemischen Eigenschaften der Proteine; der isoelektrische Punkt.- VI. Denaturierung der Eiweißkörper.- 4. Die Isolierung, Konzentrierung und Reinigung von Enzymen.- I. Herstellung von Enzym-lösungen.- II. Konzentrierung und Reinigung der Enzym-lösungen.- III. Kristallisation der Enzyme.- IV. Die Bestimmung der Einheitlichkeit einer Enzym-präparation.- 5. Coenzyme und enzymatische Komplemente.- 6. Anorganische Komplemente.- 7. Die Enzyme als Katalysatoren; die Kinetik der Enzymwirkungen.- A. Allgemeines über Katalyse.- I. Definition des Katalyse-begriffs.- II. Die Erscheinungsformen der Katalyse.- III. Enzymatische und nicht-enzymatische Katalyse.- IV. Das Wesen der Katalyse; die Zwischenstoff-theorie.- V. Allgemeine Kinetik der Katalyse.- B. Die Kinetik enzymatischer katalysierter Reaktionen.- I. Der Einfluß der Enzym- und Substrat-konzentration auf Enzymreaktionen.- II. Der Einfluß der Temperatur auf Enzymreaktionen.- III. Einfluß der Wasserstoffionen-konzentration auf die Enzym-wirksamkeit.- IV. Andere Milieu-bedingungen, welche die Enzymaktivität beeinflussen.- 8. Die analytische Verfolgung enzymatischer Reaktionen.- I. Allgemeines.- II. Die manometrische Methode.- III. Die Thunberg-Methode.- IV. Absorptions-spektrophotometrie.- V. Pharmakologische Methoden.- VI. Die Methoden der „enzymatischen Histochemie“.- VII. Methoden zur Lokalisierung der Enzyme in der Zelle.- VIII. Einheiten der Enzymwirkung. Die numerische Festlegung der Enzymkonzentration.- IX. Die Anwendung von Enzymen zur Analyse.- 9. Die Spezifität der Enzyme.- 10. Die Einteilung der Enzyme.- 11. Die Nomenklatur der Enzyme.- 12. Vorkommen und Konzentration der Enzyme im biologischen Material.- I. Der Enzym-gehalt der Zellen.- II. Einfluß verschiedener Faktoren auf die Enzym-konzentration.- 13. Enzym-bildung und Enzym-abbau.- I. Grundbausteine der Enzym-synthese.- II. Der Ort der Enzym-bildung in der Zelle.- III. Enzym-synthese in vitro.- IV. Umsatz-geschwindigkeit der Enzyme; der Umfang der Enzym-produktion.- V. Der Abbau der Enzyme.- 14. Faktoren, die für die Bildung der individuellen fermentativen Ausrüstung der Organismen verantwortlich sind.- 15. Die Ausbildung der tatsächlichen fermentativen Ausrüstung der Einzelzellen; die induzierte Fermentbildung.- 16. Effektoren der Enzymwirkung.- A. Aktivatoren der Enzyme.- B. Inhibitoren der Enzyme.- I. Kinetische Betrachtung der Enzym-hemmung.- II. Vorgeschlagene Modifikationen der klassischen kinetischen Behandlung der Enzym-hemmung.- III. Einige Beispiele für Inhibitor-wirkungen; verschiedene Hemmungstypen.- a) Hemmung durch Reaktionsprodukte.- b) Hemmung durch Struktur-analoge der Substrate.- c) Hemmung durch Reaktion mit Sulfhydryl-gruppen.- d) Hemmung durch Bindung des anorganischen Komplements.- e) Hemmung durch Reaktion mit den Metall-bestandteilen der prosthetischen Gruppe.- f) Hemmung durch Reaktion mit dem Coenzym.- g) Hemmung durch Reaktion mit dem Substrat.- IV. Die Aufklärung der Natur der aktiven Gruppierung durch Inhibitor-versuche.- V. Natürliche Hemmkörper der Enzyme.- VI. Die Enzyme als Antigene; Hemmung durch Antikörper.- VII. Die biologische Bedeutung der Effektoren-wirkung.- 17. Thermodynamische Betrachtungen.- I. Reversibilität der Enzymwirkungen.- II. Biosynthese energiereicher Verbindungen.- III. Energiereiche Phosphat-bindung.- IV. Andere Typen energiereicher Bindungen von biologischer Bedeutung.- V. Die Entstehung energiereicher Bindungen.- VI. Die zentrale Stellung des Adenylsäure-systems; die Phosphagene.- VII. Die Verwertung der Bindungsenergie.- 18. Carbonsäure-esterasen.- A. Gruppen-spezifische Carbonsäure-esterasen (Esterasen im engeren Sinne und Lipasen).- I. Gruppen-spezifische Carbonsäure-esterasen animalischen Ursprungs.- a) Esterasen im engeren Sinne.- b) Lipasen.- II. Gruppen-spezifische Carbonsäure-esterasen pflanzlichen und mikrobiellen Ursprungs.- B. Spezifische Carbonsäure-esterasen.- I. Cholinesterasen.- II. Andere Azolesterasen.- a) Atropin-esterasen.- b) Cocain-esterasen.- c) Tropacocain-esterasen.- d) Procain-esterasen.- e) Dolantin-esterasen.- f) Fermente, welche Acetyl-derivate des Morphins hydrolysieren.- III. Phospholipasen.- IV. Cholesterin-esterasen.- V. Tannasen.- VI. Chlorophyllasen.- VII. Pectin-esterasen.- VIII. Esterase-wirkungen proteolytischer Fermente.- IX. Cerase.- 19. Esterasen, welche Ester anorganischer Säuren hydrolysieren.- A. Schwefelsäure-esterasen (Sulfatasen).- B. Phosphoesterasen.- I. Allgemeines.- II. Die isodynamen (gruppen-spezifischen) Phosphomonoesterasen.- a) Phosphomonoesterasen des Typus I.- b) Phosphomonoesterasen des Typus II.- c) Phosphomonoesterasen des Typus III.- d) Phosphomonoesterasen des Typus IV.- III. Phosphomonoesterasen mit engerem Spezifitäts-bereich.- a) Hexosediphosphatasen.- b) Spezifische Nucleotidasen.- c) Phytasen.- d) Acylphosphatasen.- e) Glucose-6-phosphatasen.- f) Phosphomonoesterasen fraglicher individueller Spezifität.- IV. Phosphodiesterasen.- C. Nucleasen.- I. Ribonucleasen.- II. Desoxyribonucleasen.- 20. Glykosidasen. I. Oligosaccharidasen.- A. Spezifität und Klassifikation der Glykosidasen.- B. Die einzelnen Oligosaccharidasen.- I. Gruppen-spezifische ?-Glucosidasen (Maltase).- II. Saccharose-?-glucosidasen.- III. Trehalasen.- IV. ?-Glucosaminidasen.- V. Gruppen-spezifische ?-Glucosidasen (Cellobiase, Gentiobiase).- VI. ?-Glucosidasen mit strengerer Spezifität.- VII. Gruppen-spezifische ?-Glucuronidasen.- VIII. ?-Glucosaminidasen.- IX. ?-Galactosidasen.- X. ?-Galactosidasen (Lactase).- XI. ?-Mannosidasen.- XII. ?-Mannosidasen.- XIII. Rhamnosidase.- XIV. ?-h-Fructosidasen (Invertase, Saccharase).- XV. Oligomucasen.- 21. Glykosidasen. II. Polysaccharidasen.- I. Amylasen.- II. 1,6-Amylasen.- III. Dextranasen.- IV. Cellulasen.- V. Lichenasen.- VI. Inulinasen.- VII. Cytasen.- VIII. Pectin-polygalacturonidasen.- IX. Mucopolysacharidasen.- a) Chitinase und Chitodextrinase.- b) Lysozyme.- c) Hyaluronidasen (Poly-?-glucosaminidasen ?).- d) Sulfomucasen.- e) Heparinase.- 22. Amidasen.- A. Aminasen (Nuclein-aminasen).- I. Adenin-aminasen (Adenase).- II. Adenosin-aminasen.- III. AMP-Aminasen (Adenylat-aminase).- IV. Guanin-aminasen (Guanase).- V. Guanosin-aminasen.- VI. Guanylat-aminase.- VII. Cytosin-aminasen.- VIII. Cytidin-aminasen.- B. Cycloamidasen.- I. Histidase-systeme (Histidase).- II. Urocaninasen.- III. Penicillinasen.- IV. Hydantoinasen.- V. Barbiturasen.- C. Acylamidasen.- I. Gruppen-spezifische Amidasen.- II. Asparaginasen.- III. Glutaminasen.- IV. Ureasen.- V. Allantoinasen.- VI. Allantoicasen.- VII. Acylasen.- VIII. Hippuricasen.- IX. Formylkynureninasen.- D. Amidinasen.- I. Arginin-amidinasen (Arginase).- II. Kreatinase.- III. Glycocyaminase.- IV. Kreatininasen.- V. Arginin-dihydrolase-systeme.- VI. Guanidin-iminasen.- E. Nucleosid-hydrolasen.- 23. Peptidasen (proteolytische Fermente).- A. Allgemeines.- I. Vorkommen.- II. Spezifität und Einteilung.- III. Die Bestimmung der proteolytischen Wirkung der Peptidasen.- IV. Peptidase-wirkung und Denaturierung.- V. Die Funktionen der Peptidasen. Nehmen die Peptidasen an der Biosynthese der Eiweißstoffe teil?.- B. Exopeptidasen.- I. Glycylglycin-dipeptidasen.- II. Glycyl-L-leucin-dipeptidasen.- III. l-Cysteinyl-glycin-dipeptidasen.- IV. l-Alanyl-glycin-dipeptidase und Glycyl-l-alanin-dipeptidase.- V. Glycyl-l-prölin-dipeptidasen (Prolidase).- VI. l-Prolyl-glycin-dipeptidasen (Prolinasen).- VII. l-Leucin-aminopeptidasen.- VIII. Aminotripeptidasen.- IX. Polypeptidase aus Hefe.- X. Glutathionasen.- XI. Carboxypeptid
